© Getty Images/iStockphoto

Vom Rezeptoraufbau zu neuen Osteoporosemedikamenten

<p class="article-intro">Forschende der Universität Zürich haben die dreidimensionale Struktur eines Rezeptors aufgeklärt, der die Freisetzung von Kalzium aus den Knochen kontrolliert. Der Rezeptor ist damit eines der wichtigsten Ziele für neue Medikamente, um Osteoporose zu behandeln. Dank dem nun bekannten Bauplan können Medikamente designt werden, die vielleicht sogar helfen, den Knochen wieder aufzubauen.</p> <hr /> <p class="article-content"><p>In der Schweiz sind rund 400 000 Personen von Osteoporose betroffen, zumeist Frauen nach den Wechseljahren. Es ist eine stille Krankheit, denn der Knochenabbau geschieht langsam und schleichend &uuml;ber viele Jahre ohne merkliche Symptome. Kalzium wird vom K&ouml;rper langsam aus den Knochen herausgel&ouml;st, die dann spr&ouml;de werden und schliesslich brechen. Der K&ouml;rper kontrolliert diesen Prozess durch das Parathormon (PTH) und ein nahe verwandtes Peptid &ndash; ein Proteinfragment. Diese binden an den PTH-1-Rezeptor, der dem K&ouml;rper mitteilt, entweder Kalzium aus dem Knochen herauszul&ouml;sen oder neuen Knochen aufzubauen.</p> <h2>Schwierig zu untersuchender Rezeptor</h2> <p>Andreas Pl&uuml;ckthun, Professor am Biochemischen Institut der Universit&auml;t Z&uuml;rich (UZH), und seinem Team ist es gelungen, die drei-dimensionale Struktur des PTH-1-Rezeptors zu bestimmen. Die im atomaren Detail aufgekl&auml;rte Struktur dient nun als Bauplan, um neue Medikamente zu entwickeln. Solche rezeptorbindenden Substanzen k&ouml;nnten die Osteoporose verlangsamen und vielleicht sogar teilweise wieder r&uuml;ckg&auml;ngig machen. Die Strukturbestimmung war enorm schwierig, da die Zellen nur sehr geringe Mengen des Rezeptors herstellen, der zudem sehr instabil ist. &laquo;Die Methoden der gerichteten Evolution und des Protein-Engineering, die wir &uuml;ber die letzten Jahre entwickelt haben, waren absolut entscheidend daf&uuml;r&raquo;, erkl&auml;rt Pl&uuml;ckthun.</p> <h2>Nachteile der aktuellen Osteoporosebehandlung</h2> <p>Substanzen, die wie das nat&uuml;rliche Hormon und das verwandte Peptid aussehen, z&auml;hlen zu den wirksamsten verf&uuml;gbaren Behandlungsmethoden der schweren Osteoporose. &laquo;Doch diese sind extrem teuer und m&uuml;ssen t&auml;glich in den Oberschenkel oder den Bauch gespritzt werden. Zudem hat die Therapie grosse Nebenwirkungen&raquo;, sagt Christoph Klenk, Mitautor der Studie. Die Wissenschaftler sind &uuml;berzeugt, dass mit den neu gewonnenen Erkenntnissen &uuml;ber den Mechanismus dieses Rezeptors nun Medikamente ohne diese Nachteile entwickelt werden k&ouml;nnen. Der Rezeptor sei wie ein Schloss, und die Peptide seien die Schl&uuml;ssel, die es drehen, beschreibt Pl&uuml;ckthun. &laquo;Mit dem atomaren dreidimensionalen Bauplan, dargestellt auf dem Computer-Bildschirm, haben wir jetzt einen beispiellosen Einblick, wie das Schloss eigentlich funktioniert.&raquo;</p> <h2>Relevant f&uuml;r eine ganze Klasse von Rezeptoren</h2> <p>Der PTH-1-Rezeptor geh&ouml;rt zur Familie der G-Protein-gekoppelten Rezeptoren. Dazu geh&ouml;ren insbesondere Rezeptoren, die andere Hormone binden &ndash; wie etwa jene, die Diabetes kontrollieren. Die Arbeiten der Forschenden der UZH bringen auch Licht in die Funktionsweise der ganzen Rezeptorfamilie. Denn so detailliert wie der PTH-1-Rezeptor wurde noch keiner dieser Rezeptoren entschl&uuml;sselt. Dadurch konnten die Wissenschaftler sowohl &Auml;hnlichkeiten wie auch Besonderheiten im Vergleich zu den anderen Klasse-B-Rezeptoren beschreiben. &laquo;Mit dem Bauplan des Schlosses haben wir zwar noch keinen Schl&uuml;ssel in der Hand. Aber nun ist es m&ouml;glich, einen solchen zu bauen&raquo;, sagt Andreas Pl&uuml;ckthun.</p> <p><img src="/custom/img/files/files_datafiles_data_Zeitungen_2019_Leading Opinions_Innere_1903_Weblinks_lo_innere_1903_s28_bild_osteoporose-news.jpg" alt="" width="300" height="444" /></p></p> <p class="article-quelle">Quelle: Universität Zürich </p> <p class="article-footer"> <a class="literatur" data-toggle="collapse" href="#collapseLiteratur" aria-expanded="false" aria-controls="collapseLiteratur" >Literatur</a> <div class="collapse" id="collapseLiteratur"> <p>Ehrenmann J et al.: High-resolution crystal structure of parathyroid hormone 1 receptor in complex with a peptide agonist. Nat Struct Mol Biol 2018; 25(12): 1086-92</p> </div> </p>
Back to top